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H2Bub促進Set組蛋白甲基化轉移酶復合體的活性
組蛋白H3第四位賴氨酸的甲基化（H3K4me）對真核生物轉錄活性的染色體的形成是至關重要的。

組蛋白H2B單泛素化（H2Bub）是另一個與轉錄有關的組蛋白修飾。研究發(fā)現(xiàn)，在酵母、果蠅以及一些人類細胞系，H3K4me通過H2Bub被全面的刺激。

目前，這些反式的組蛋白修飾通路的機制還不明確，但是對不同的實驗系統(tǒng)進行的研究表明，H2Bub能夠影響甲基轉移酶復合體的亞基構成或是直接激活甲基轉移酶的活性。

來自加拿大麥吉爾大學的研究人員已經在體外重新構建了這個通路，他們使用來自裂殖酵母的H3K4特異性甲基轉移酶復合體SetC，以及含有半合成的H2Bub的染色質底物。

實驗結果發(fā)現(xiàn)，在體外裂殖酵母的SetC對核小體組蛋白H3的活性通過H2Bub被直接增強。

重要的是，來源于缺失H2Bub細胞的SetC保留了對自由的組蛋白底物的活性，這表明在沒有H2Bub時SetC保持完好。

染色質免疫沉淀分析顯示，在H2Bub缺陷的突變體，招募完好的SetC到轉錄的染色質的過程也是缺陷的。

該實驗討論了裂殖酵母組蛋白竄擾（crosstalk）與SetC甲基化轉移酶活性通過H2Bub的作用直接增強的關系，表明H2Bub-H3K4me竄擾在真核生物中是保守的。相關論文發(fā)表在4月3日的Journal of Biological Chemistry。